TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment

在应激信号下，p21 激活蛋白激酶 PAK-2 刺激一种细胞死亡反应，其特征是细胞形态学改变和凋亡染色质浓缩（见 Jakobi 等，2003）。PAK-2 被 caspase-3 蛋白酶解产生一个具有活性的片段 PAK-2p34。在切割后，PAK-2p34 在 Thr 402 位点发生自磷酸化，并由于失去其核输出信号基序而被转运至细胞核内积累（Jakobi 等，2003）。PAK-2p34 的活性似乎既受蛋白酶体降解（Jakobi 等，2003）的调节，又与 GTP 酶激活蛋白 PS-GAP/RHG-10 结合。这种相互作用抑制 PAK-2p34 的激酶活性，并将 PAK-2p34 从细胞核转运至细胞质核周区（Koeppel 等，2004）。PAK-2p34 可能通过磷酸化 Mnk1 参与凋亡中翻译起始的下调（Orton 等，2004）。